Por: Regina Morales-Díaz, Erick Pérez-Argeuta, Claudia G. Herrera-Mexicano y Luis A. Sánchez-Catzin

Los humanos pueden captar cualquier color de referencia combinando los tres colores primarios (azul, verde y rojo) debido a que cuentan con 3 genes opsinas que codifican para proteínas sensibles a ondas cortas (SWS-azul), medias (MWS-verde) y largas (LWS-rojo), derivadas de los tres tipos diferentes de células de cono en el ojo (Kinzey, 1997). En contraste, ciertos animales cuentan únicamente con 2 genes opsinas, lo que provoca una vista dicromática.

A nivel de secuencia de amino ácidos, dichas proteínas son homólogas a la rodopsina (RHO-gris), como consecuencia de eventos de duplicación génica (Nathans, et. al., 1986) (Figura 1).

Modelo tridimensional de RHO de humano. Los indicadores PHE294, CYS187 y LYS296 señalan las posiciones de los aminoácidos fenilalanina, cisteína y lisina, respectivamente. El modelado se realizó con el servidor SWISS-MODEL.

El el trabajo que llevamos a cabo tiene por objetivo el identificar aquellos amino ácidos conservados, a nivel proteico entre diveros tipos de opsinas (rodopsinas, SWS, MWS y LWS) presentes en distintos organismos modelo. Para ello, se seleccionaron 7 organismos modelo de distintos clados taxónomicos, Canis familiaris, Sus scrofa, Gallus gallus, Danio rerio, Drosophila melanogaster y Caenorhabditis elegans, de modo que se tomara uno de diversas clases para analizar la posible presencia de sitios conservados entre las proteìnas de dichos organismos y la del humano (H. sapiens). Las secuencias fueron obtenidas a partir de una búsqueda exhaustiva de la base de datos UniProt (www.uniprot.org) y comparadas con un alineamiento tipo BLASTp entre cada proteína, empleando parámetros por default. A partir de dicho alineamiento, se recuperaron aquellas secuencias con una cobertura >90%, un E-value ~0 y el mayor porcentaje de identidad posible. Éstas secuencias fueron agrupadas de acuerdo al tipo de proteína, para posteriormente realizar un alineamiento múltiple y los análisis evolutivos correspondientes.

A partir de dichas comparaciones, se identificó un posible evento de divergencia evolutiva asociada a los eventos de duplicación del gen que codifica para RHO dando como resultado una disminución en la presencia de las proteínas en las especies reportadas. RHO, al ser la proteína de la cual se derivaron las demás proteínas (SWS, MWS y LWS), generalmente está presente en los organismos que tienen la capacidad de sintetizar alguna de las otras tres, y viceversa. Sin embargo, en el presente estudio, ocurre lo contrario en D. melanogaster, el cual mostró homología con la proteína RHO humana, con baja identidad; esto se debe a que los artrópodos cuentan con siete opsinas (RHO1,-7), con distintas conformaciones, permitiéndoles así la distinción de mayor rango de longitudes de onda. Por otro lado, en C. elegans no se encuentra homología con la proteína RHO humana, también carece de las moléculas de rodopsina que son ampliamente utilizadas para la visión de vertebrados e invertebrados, causado por orígenes de evolución independientes de estos microorganismos y ambientes de vida opuestos.

Además, se debe destacar que, dentro del grupo de los mamíferos analizados, únicamente se puede observar a SWS, MWS y LWS en H. sapiens. Sin embargo, es preciso resaltar la presencia de las proteínas antes mencionadas en G. gallus y D. rerio, a pesar de que no pertenecen a la clase Mammalia, es decir, que estas especies se encuentran ubicadas en dos distintas clases de vertebrados.

Finalmente, utilizando herramientas de comparación múltplies de secuencias, se logró la identificación de sitios conservados de gran importancia, como la Fenilalanina 294 y la cysteina 187, así como la conservación de estructuras secundarias a pesar de los cambios en la secuencia aminoacídica. Sin embargo, para poder dilucidar, de manera concreta, los sitios que necesariamente deben de conservarse para que las proteínas tengan funcionalidad, es necesario realizar un estudio más profundo, tanto en secuencias aminoacídicas y nucleotídicas.

Referencias asociadas

Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, D.J. (1990) «Basic local alignment search tool.» J. Mol. Biol. 215:403-410.

Bolch, N (2016) The evolution of opsins and color vision: connecting genotype to a complex phenotype. Acta biol. Colomb. ;21(3):481-494.